Ferskil tusken konsintrearre gel en skiedingsgel
De pH-wearde fan 'e konsintrearre gel is oars as dy fan 'e skiedingsgel.De eardere toant benammen konsintraasje-effekt, wylst de lêste ladingseffekt en molekulêre sieve-effekt toant.It konsintraasje-effekt wurdt benammen foltôge yn 'e konsintrearre gel.De pH fan 'e konsintrearre gel is 6,8.Under dizze pH-betingst wurde hast alle Cl-ionen fan HCl yn 'e buffer dissosjearre, en it isoelektryske punt fan Gly is 6,0.Allinnich in pear wurde dissosjearre yn negative ioanen, dy't tige stadich bewege yn it elektryske fjild.Soere aaiwiten wurde dissociated yn negative ioanen op dizze pH, en de migraasje taryf fan de trije soarten ioanen is cl> Algemiene aaiwiten> Gly.Nei't de elektroforese begjint, bewege Cl-ionen fluch, en litte in gebiet mei lege ionkonsintraasje efter.Gly beweecht hiel stadich yn it elektryske fjild, wat resultearret yn it ûntbrekken fan bewegende ioanen, sadat in heechspanningsregio ûntbrekt ioanen wurdt foarme tusken flugge en stadige ioanen.Alle negative ioanen yn 'e heechspanningsregio sille har beweging fersnelle.As se ferhúzje nei de Cl-ionregio, ferdwynt de hege spanning, en de bewegingssnelheid fan it proteïne fertraget.Nei't de boppesteande stabile steat is fêstige, wurdt it proteïnemonster konsintrearre tusken flugge en stadige ioanen om in smel interlayer te foarmjen, It wurdt regele yn bands neffens it bedrach fan negative lading droegen troch it proteïne.Nei't it konsintrearre stekproef de skiedingsgel fan 'e konsintrearre gel yngiet, nimt de pH fan 'e gel omheech, nimt de dissosjaasjegraad fan Gly ta, en de mobiliteit nimt ta.Boppedat, om't syn molekule lyts is, giet it boppe alle proteïnemolekulen.Fuort neidat Cl-ionen migrearje, bestiet de lege ionkonsintraasje net mear, en foarmje in konstante elektryske fjildsterkte.Dêrom is De skieding fan proteïnemonsters yn 'e skiedingsgel benammen ôfhinklik fan har ladingeigenskippen, molekulêre grutte en foarm.De poargrutte fan 'e skiedingsgel hat in bepaalde grutte.Foar aaiwiten mei ferskillende relative massa, it hysteresis effekt ûntfongen by it trochjaan is oars.Sels dieltsjes mei gelikense statyske ladingen sille aaiwiten fan ferskate grutte fan elkoar skiede troch it effekt fan dizze molekulêre sieve.
Ferskil tusken 10% en 12% fan skieden lijm
Neffens it molekulêre gewicht fan jo doelproteïne, as it in proteïne is mei in grutter molekulêr gewicht (boppe 60KD), kinne jo 10% lijm brûke, as it in proteïne is mei in molekulêr gewicht tusken 60 en 30kd, kinne jo 12 brûke % lijm, en as it is leger as 30kd, Ik brûk meastentiids 15% lijm.It wichtichste punt is dat as de yndikatorline krekt út 'e rubberen boaiem rint, kin jo doelprotein krekt yn' e midden fan 'e rubber wêze.
De poargrutte fan gel dy't oerienkomt mei ferskate konsintraasjes fan gel is ek oars.De poargrutte mei lytse konsintraasje is grut, en de poargrutte mei grutte konsintraasje is lyts.Algemien is de skiedingsgel 12% en de konsintrearre gel is 5%, om't it doel fan 'e konsintrearre gel is om alle aaiwiten op deselde startline te konsintrearjen, en dan de skiedingsgel yn te fieren foar skieding.Ofhinklik fan de grutte fan it proteïne.
Post tiid: Sep-05-2022
