Ënnerscheed tëscht konzentréiertem Gel an Trennungsgel
De pH-Wäert vum konzentréierte Gel ass anescht wéi dee vum Trennungsgel.Déi fréier weist haaptsächlech Konzentratiounseffekt, während déi lescht Ladungseffekt a molekulare Seifeffekt weist.De Konzentratiounseffekt gëtt haaptsächlech am konzentréierte Gel fäerdeg gemaach.De pH vum konzentréierte Gel ass 6,8.Ënnert dësem pH Bedingung gi bal all Cl Ionen vum HCl am Puffer dissoziéiert, an den isoelektresche Punkt vu Gly ass 6,0.Nëmmen e puer ginn an negativ Ionen opgedeelt, déi sech ganz lues am elektresche Feld bewegen.Säure Proteine ginn an negativ Ionen op dësem pH dissoziéiert, an d'Migratiounsquote vun den dräi Ionenarten ass cl> Allgemeng Proteinen> Gly.Nodeems d'Elektrophorese ufänkt, beweegen Cl-Ionen séier, a léisst e nidderegen Ionkonzentratiounsgebitt hanner.Gly bewegt sech ganz lues am elektresche Feld, wat zu de Mangel u bewegende Ionen resultéiert, sou datt eng Héichspannungsregioun ouni Ionen tëscht schnellen a luesen Ionen geformt gëtt.All negativ Ionen an der Héichspannungsregioun beschleunegen hir Bewegung.Wann se an d'Cl-Ionregioun plënneren, verschwënnt d'Héichspannung, an d'Bewegungsgeschwindegkeet vum Protein verlangsamt.Nodeems de uewe stabile Staat etabléiert ass, ass d'Protein Probe tëscht schnellen a luesen Ionen konzentréiert fir eng schmuel Tëschenschicht ze bilden, Et ass a Bands arrangéiert no der Quantitéit vun der negativer Ladung, déi vum Protein gedroe gëtt.Nodeems de konzentréierte Probe an d'Trennungsgel aus dem konzentréierte Gel erakënnt, klëmmt de pH vum Gel, d'Dissoziatiounsgrad vu Gly erhéicht, an d'Mobilitéit klëmmt.Ausserdeem, well seng Molekül kleng ass, iwwerschreift se all Proteinmoleküle.Direkt nodeems d'Cl-Ionen migréieren, existéiert déi niddreg Ionkonzentratioun net méi, a bilden eng konstant elektresch Feldstäerkt.Dofir hänkt d'Trennung vu Proteinproben am Trennungsgel haaptsächlech vu senge Ladungseigenschaften, molekulare Gréisst a Form of.D'Poregréisst vum Trennungsgel huet eng gewësse Gréisst.Fir Proteinen mat enger anerer relativer Mass ass den Hysteresis-Effekt, dee beim Passage kritt gëtt, anescht.Och Partikele mat gläiche statesche Ladungen trennen Proteine vu verschiddene Gréissten vuneneen wéinst dem Effekt vun dësem Molekularsief.
Ënnerscheed tëscht 10% an 12% vum Trennende Klebstoff
Geméiss dem Molekulargewiicht vun Ärem Zilprotein, wann et e Protein ass mat engem gréissere Molekulargewiicht (iwwer 60KD), kënnt Dir 10% Klebstoff benotzen, wann et e Protein ass mat engem Molekulargewiicht tëscht 60 an 30kd, kënnt Dir 12 benotzen % gekollt, a wann et manner wéi 30kd, Ech benotzen normalerweis 15% gekollt.Den Haaptpunkt ass datt wann d'Indikatorlinn just aus dem Gummi ënnen leeft, kann Äert Zilprotein just an der Mëtt vum Gummi sinn.
D'Poregréisst vum Gel entsprécht verschiddene Konzentratioune vum Gel ass och anescht.D'Poregréisst mat enger klenger Konzentratioun ass grouss, an d'Poregréisst mat enger grousser Konzentratioun ass kleng.Allgemeng ass den Trennungsgel 12% an de konzentréierte Gel ass 5%, well den Zweck vum konzentréierte Gel ass all Proteinen op der selwechter Startlinn ze konzentréieren, an dann an d'Trennungsgel fir d'Trennung anzeginn.Ofhängeg vun der Gréisst vum Protein.
Post Zäit: Sep-05-2022
