די חילוק צווישן קאַנסאַנטרייטאַד געל און צעשיידונג געל

דיססאָסיאַטעד, און די יסאָעלעקטריק פונט פון Gly איז 6.0.בלויז אַ ביסל זענען דיססאָסיאַטעד אין נעגאַטיוו ייאַנז, וואָס מאַך זייער פּאַמעלעך אין די עלעקטריק פעלד.אַסידיק פּראָטעינס זענען דיססאָסיאַטעד אין נעגאַטיוו ייאַנז ביי דעם ף, און די מיגראַטיאָן קורס פון די דריי טייפּס פון ייאַנז איז קל> אַלגעמיינע פּראָטעינס> גלי.נאָך די ילעקטראָופאָריסיס סטאַרץ, קל ייאַנז מאַך שנעל, געלאזן אַ נידעריק יאָן קאַנסאַנטריישאַן געגנט הינטער.גלי באוועגט זיך זייער לאנגזאם אין דעם עלעקטרישן פעלד, וואס ריזאַלטינג אין די פעלן פון מאָווינג ייאַנז, אַזוי אַ הויך-וואָולטידזש געגנט וואָס פעלנדיק ייאַנז איז געשאפן צווישן שנעל און פּאַמעלעך ייאַנז.אַלע נעגאַטיוו ייאַנז אין די הויך-וואָולטידזש געגנט וועט פאַרגיכערן זייער באַוועגונג.ווען זיי מאַך צו די קל יאָן געגנט, די הויך וואָולטידזש פארשווינדט, און די באַוועגונג גיכקייַט פון די פּראָטעין סלאָוז אַראָפּ.נאָך די אויבן סטאַביל שטאַט איז געגרינדעט, דער פּראָטעין מוסטער איז קאַנסאַנטרייטאַד צווישן שנעל און פּאַמעלעך ייאַנז צו פאָרעם אַ שמאָל ינטערלייַער, עס איז עריינדזשד אין באַנדס לויט די סומע פון ​​נעגאַטיוו אָפּצאָל געפירט דורך די פּראָטעין.נאָך די קאַנסאַנטרייטאַד מוסטער גייט אריין די צעשיידונג געל פון די קאַנסאַנטרייטאַד געל, די ף פון די געל ריסעס, די דיססאָסיאַטיאָן גראַד פון גלי ינקריסיז, און די מאָביליטי ריסעס.דערצו, ווייַל זייַן מאַלאַקיול איז קליין, עס יקסידז אַלע פּראָטעין מאַלאַקיולז.גלייך נאָך Cl ייאַנז מייגרייט, די נידעריק יאָן קאַנסאַנטריישאַן ניט מער יגזיסץ, פאָרמינג אַ קעסיידערדיק עלעקטריק פעלד שטאַרקייַט.דעריבער, די צעשיידונג פון פּראָטעין סאַמפּאַלז אין די צעשיידונג געל דער הויפּט דעפּענדס אויף זייַן אָפּצאָל פּראָפּערטיעס, מאָלעקולאַר גרייס און פאָרעם.די פּאָרע גרייס פון די צעשיידונג געל האט אַ זיכער גרייס.פֿאַר פּראָטעינס מיט פאַרשידענע קאָרעוו מאַסע, די היסטערעסיס ווירקונג באקומען ווען גייט פארביי איז אַנדערש.אפילו פּאַרטיקאַלז מיט גלייַך סטאַטיק טשאַרדזשיז וועט באַזונדער פּראָטעינס פון פאַרשידענע סיזעס פון יעדער אנדערע רעכט צו דער ווירקונג פון דעם מאָלעקולאַר זיפּ.

דער חילוק צווישן 10% און 12% פון סעפּערייטינג קליי

לויט די מאָלעקולאַר וואָג פון דיין ציל פּראָטעין, אויב עס איז אַ פּראָטעין מיט אַ גרעסערע מאָלעקולאַר וואָג (אויבן 60KD), איר קענען נוצן 10% קליי, אויב עס איז אַ פּראָטעין מיט אַ מאָלעקולאַר וואָג צווישן 60 און 30KD, איר קענען נוצן 12 % קליי, און אויב עס איז נידעריקער ווי 30 קד, איך יוזשאַוואַלי נוצן 15% קליי.דער הויפּט פונט איז אַז ווען די גראדן שורה נאָר לויפט אויס פון די גומע דנאָ, דיין ציל פּראָטעין קענען זיין נאָר אין די מיטן פון די גומע.

די פּאָרע גרייס פון געל קאָראַספּאַנדינג צו פאַרשידענע קאַנסאַנטריישאַנז פון געל איז אויך אַנדערש.די פּאָרע גרייס מיט קליין קאַנסאַנטריישאַן איז גרויס, און די פּאָרע גרייס מיט גרויס קאַנסאַנטריישאַן איז קליין.אין אַלגעמיין, די צעשיידונג געל איז 12% און די קאַנסאַנטרייטאַד געל איז 5%, ווייַל דער ציל פון די קאַנסאַנטרייטאַד געל איז צו קאַנסאַנטרייט אַלע פּראָטעינס אויף דער זעלביקער סטאַרטינג שורה, און דעמאָלט אַרייַן די צעשיידונג געל פֿאַר צעשיידונג.דעפּענדינג אויף די גרייס פון דעם פּראָטעין.