Verskil tussen gekonsentreerde gel en skeidingsgel

gedissosieer, en die iso-elektriese punt van Gly is 6.0.Slegs 'n paar word in negatiewe ione gedissosieer, wat baie stadig in die elektriese veld beweeg.Suur proteïene word by hierdie pH in negatiewe ione gedissosieer, en die migrasietempo van die drie tipes ione is cl > Algemene proteïene > Gly.Nadat die elektroforese begin het, beweeg Cl-ione vinnig, wat 'n lae ioonkonsentrasie-area agterlaat.Gly beweeg baie stadig in die elektriese veld, wat lei tot die gebrek aan bewegende ione, dus word 'n hoëspanningstreek wat ione ontbreek, tussen vinnige en stadige ione gevorm.Alle negatiewe ione in die hoogspanninggebied sal hul beweging versnel.Wanneer hulle na die Cl-ioongebied beweeg, verdwyn die hoë spanning, en die bewegingspoed van die proteïen vertraag.Nadat bogenoemde stabiele toestand vasgestel is, word die proteïenmonster tussen vinnige en stadige ione gekonsentreer om 'n smal tussenlaag te vorm. Dit word in bande gerangskik volgens die hoeveelheid negatiewe lading wat deur die proteïen gedra word.Nadat die gekonsentreerde monster die skeidingsgel van die gekonsentreerde gel binnegegaan het, styg die pH van die gel, neem die dissosiasiegraad van Gly toe en die mobiliteit styg.Verder, omdat sy molekule klein is, oorskry dit alle proteïenmolekules.Onmiddellik nadat Cl-ione migreer, bestaan ​​die lae ioonkonsentrasie nie meer nie, wat 'n konstante elektriese veldsterkte vorm.Daarom hang die skeiding van proteïenmonsters in die skeidingsgel hoofsaaklik af van sy ladingseienskappe, molekulêre grootte en vorm.Die poriegrootte van die skeidingsgel het 'n sekere grootte.Vir proteïene met verskillende relatiewe massa is die histerese-effek wat ontvang word tydens verbygaan anders.Selfs deeltjies met gelyke statiese ladings sal proteïene van verskillende groottes van mekaar skei as gevolg van die effek van hierdie molekulêre sif.

Verskil tussen 10% en 12% van skeiende gom

Volgens die molekulêre gewig van jou teikenproteïen, as dit 'n proteïen met 'n groter molekulêre gewig (bo 60KD) is, kan jy 10% gom gebruik, as dit 'n proteïen met 'n molekulêre gewig tussen 60 en 30kd is, kan jy 12 gebruik % gom, en as dit laer as 30kd is, gebruik ek gewoonlik 15% gom.Die belangrikste punt is dat wanneer die aanwyserlyn net uit die rubberbodem loop, jou teikenproteïen net in die middel van die rubber kan wees.

Die poriegrootte van gel wat ooreenstem met verskillende konsentrasies gel is ook verskillend.Die poriegrootte met klein konsentrasie is groot, en die poriegrootte met groot konsentrasie is klein.Oor die algemeen is die skeidingsgel 12% en die gekonsentreerde gel is 5%, want die doel van die gekonsentreerde gel is om alle proteïene op dieselfde beginlyn te konsentreer, en dan die skeidingsgel vir skeiding in te voer.Afhangende van die grootte van die proteïen.